Khảo sát đặc tính của protein trong thực phẩm giàu protein

MỤC LỤC  I. VAI TRÒ VÀ GIÁ TRỊ CỦA PROTEIN TRONG DINH DƯỠNG VÀ TRONG CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM. I.1) Vai trò sinh học của protein. Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống. protein là nền tảng về cấu trúc và chức năng của cơ thể vi sinh vật. Dưới đây là một số chức năng quan trọng của protein. - Xúc tác: các protein có chứa năng xúc tác các phản ứng gọi là emzyme. Hầu hết các phản ứng trong cơ thể sống từ những phản ứng đơn giản nhất như phản ứng hydrat hóa hản ứng khử nhóm cacboxyl đến những phản ứng phức tạp như sao chép mã di truyền … đều do emzyme xúc tác. - Vận tải : Một số protein có vai trò vận chuyển các chất trong cơ thể. Như hemoglobin, mioglobin mang oxi đếncác bộ phận cúa cơ thể, lipoprotein vận chuyển lipit từ gan tới các mô. - Chuyển động : Nhiều protein trực tiếp tham gia vào trong quá trình chuyển động như co cơ chuyển vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào. Ở động vật có xương sống sự co cơ được thực hiện nhờ chuyển động trượt lên nhau của hai loại sợi protein : sợi to chứa protein miozin và sợi mảnh chứa các protein actin, troponizin và troponin. - Bảo vệ: Các kháng thể trong máu động vật có xương sống là những protein đặc biệt có khả năng nhận biết và bắt những chất lạ xâm nhập vào cơ thể như protetin lạ, virut, vi khuẩn. Ví dụ các interferon là những protein do tế bào động vật có xương sống tổng hợp và tiết ra để chống lại sự nhiễm trùng … - Truyền xung thần kinh : một số protein có vai trò trung gian cho phản ứng trả lời của tế bào thần kinh đối với các khích thích đặc hiệu. Ví dụ vai trò làm chất màu thị giác rodopxin ở màng lưới mắt. - Điều hòa : một số protein có chức năng điều hòa quá trình thông tin di truyền, điều hòa quá trình trao đổi chất. Các protein có hoạt tính hoocmon, các potein ức chế đặc hiệu emzyme có chức năng điều khiển quá trình trao đổi chất khác nhau. - Kiến tạo chống đỡ cơ học: các protein ở dạng sợi như sclerotin trong lớp vỏ ngoài của côn trùng fibroin của tơ tằm tơ nhện, colagen, eslatin của mô liên kết, mô xương colagen bảo đảm độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết. - Dự trữ dinh dưỡng : protein còn là chất dinh dưỡng quan trọng cung cấp các axitamin cho phôi phát triển, như ovalbumin trong lòng trắng trứng, zien của ngô … Giá trị dinh dưỡng của protein. - Protein là hợp phần chủ yếu, quyết định, toàn bộ các đặc trưng của khẩu phần thức ăn. Chỉ trên nền tảng protein cao thì tính chất sinh học của các cấu tử khác mới thể hiện đầy đủ. - Khi thiếu protein trong chế sộ ăn uống hằng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu hiện xấu cho sức khỏe như suy dinh dưỡng, sút cân mau, chậm lớn ( đối với trẻ em) , giảm khả năng miễn dịch, khả năng chống đỡ cũa cơ thể đối với một số bệnh. - Thiếu protein sẽ gây ảnh hưởng xấu đến hoạt động bình thường của nhiều cơ quan chức năng như gan, tuyến nội tiết và hệ thần kinh. - Thiếu protein cũng sẽ làm thay đổi thành phần hóa học và cấu tạo hình thái của xương ( lượng canxi giảm, lượng magie tăng cao. Do vậy mức protein cao chất lượng tốt ( đầy đủ các axitamin không thay thế ) là cần thiết trong thức ăn của mọi lứa tuổi. I.2) Vai trò của protein trong thực phẩm. Ngoài giá trị sinh học và dinh dưỡng trong công nghệ sản xuất thực phẩm protein cũng có vai trò quan trọng: - Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc tạo hình khối, tạo trạng thái cho các sản phẩm thực phẩm. Nhờ khả năng này mới có quy trình công nghệ sản xuất các sản phẩm thực phẩm tương ứng từ các nguồn nguyên liệu giàu protein. - Ví dụ: nhờ có protein tơ cơ của thịt, cá mới tạo ra được cấu trúc gel cho các sản phẩm như giò lụa kamaboko. Công nghệ sản xuất bánh mì là dựa trên cơ sở tính chất tạo hình, tính chất cố kết và tính chất giữ khí của hai protein đạc hữu của bột mì là gliadin và glutenin. - Nhờ có các protein hòa tan của malt mà bọt CO2 trong bia mới đươc giữ bền, nhờ tính chất đặc thù của protein trong sữa mới chế tạo ra được 2000 loại phomat hiện nay trên thế giới. - Gelatin của da có khả năng tạo gel và giữ gel bền bằng liên kết hydro mới có công nghệ tạo ra màng để bọc kẹo và bao bọc các viên thuốc. protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng của các sản phẩm thực phẩm. - Các axitamin (từ protein phân giải ra) có khả năng tương tác với đường khi gia nhiệt để tạo ra được màu vàng nâu cũng như hương thơm đặc trưng của bánh gồm 70 cấu tử thơm. - Hình thơm đặc trưng của chè gồm tới 34 cấu tử thơm cũng là nhờ các axitamin và các polyphenol của lá chè tương tác với nhau khi gia nhiệt - Các protein còn có khả năng cố định mùi tức là khả năng giữ hương được lâu bền cho thực phẩm II. CÁC MỨC CẤU TRÚC CỦA PROTEIN. II.1. Cấu trúc bậc một Cấu trúc bậc một của protein là thành phần và trình tự sắp xếp các gốc acid amin trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kết peptide (liên kết đồng hóa trị). Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm α-cacboxyl của một acid amin này với nhóm α--amin của nhóm amin của một acid amin khác, loại đi một phân tử nước. Sản phẩm của phản ứng giữa hai acid amin là dipeptide. Nếu có 3, 4, 5,...hoặc nhiều acid amin kết hợp không lặp lại với nhau thì sẽ có: tripeptide, tetrapeptide, pentapeptide...và polypeptide. Cách gọi tên các peptide Ghép tất cả các acid amin cấu tạo nên nó theo thứ tự sắp xếp của chúng trong chuỗi peptide bắt đầu từ acid amin thứ nhất, nhưng acid amin nào có nhóm cacboxyl tham gia trong lien kết peptide thì đuôi của nó đổi thành “yl”. Theo kết hợp này có lien kết peptide nằm trên một mạch thẳng không gian phân nhánh có hai đầu khác nhau gọi là đầu “N” (có nhóm α-amin tự do) và dấu “C” (có nhóm “yl”. -cacboxyl tự do). Đánh số thứ tự các gốc acid amin trong chuỗi peptide bắt đầu từ “N” và ký hiệu bằng dấu “+” và dấu “C” bằng dấu “-”. Từ hai acid amin có thể tạo thành các peptide như sau: Ví dụ: ab, ba, bb: bốn dipeptide Nếu có ba acid amin khác nhau (a, b, c) tạo thành tripeptide khác nhau. Nếu có n acid amin thì số đồng phân không lặp lại của n peptide là n!. Số đồng phân lặp lại còn lớn hơn nhiều. Phân tử protein được cấu tạo từ 20 loại acid amin khaac1 nhau, nên số lượng đồng phân vô cùng lớn (2.1018). Tuy nhiên số đồng phân trong thực tế thường ít hơn đồng phân theo lỳ thuyết nhiều, do trong phân tử protein có các đoạn peptide giống nhau hoặc gần giống nhau. Hiện nay cấu trúc bậc một của nhiều protein đã được thiết lập, protein có mạch ngắn nhất là từ 20-100 acid amin. Đa phần protein có số gốc acid amin giữa 100 và 500, có một số gốc còn tới hang ngàn gốc. Cấu hình không gian của liên kết peptide và chuỗi peptide như sau: Bốn nguyên tử của lien kết peptide và hai nguyên tử cacbon α nằm trong cùng một mặt phẳng, trong đó nguyên tử oxy và hydro lại ở vị trí trans so với C-N. Các mạch bên R1, R2, R3... ở vị trí trans (φ=ψ=1800) thì nằm bên ngoài mạch polypeptide. Chuỗi peptide có thể được biểu diễn bằng một dãy các mặt phẳng cách nhau bằng nhóm –HCR- Chỉ có các liên kết hóa trị đơn giữa C và Cα và giữa N và Cα là có khả năng quay tự do với các góc xoắn φ và ψ xung quanh Cα. Độ dài của lien kết C-N bằng 1,32A o ngắn hơn độ dài của liên kết đơn C-N bình thường (1,47A o), còn độ dài của liên kết C=O ở đây bằng 1,2 A o lại lớn hơn độ dài của lien kết C=O bình thường (1,215A o). do đó lien kết C-N có một phần mang đặc tính của liên kết đôi (khoảng 40%), nên có thể hình thành dang enol. Liên kết peptide rất bền (hơn 400 J/mol). Độ bền của liên kết này có được là do sự cộng hưởng của hai dạng mesome (đồng phân không hoạt quang) như đã nói ở trên, do đó, một mặt, nhóm –NH- không được proton hóa giữa pH=0 và pH= 14, mặt khác, sẽ không có sự quay tự do của liên kết –C-N. Cấu trúc bậc một là phiên bản dịch mã di truyền. Cấu trúc bậc một cho biết được quan hệ họ hang và lịch sử tiến hóa của thế giới sống. II.2. Cấu trúc bậc hai Sự sắp xếp thích hợp trong không gian của một chuỗi polypeptide tạo ra cấu trúc bậc hai. Do các nguyên tử Cα có thể quay tự do xung quanh trục tạo thành bởi các liên kết đồng hóa trị đơn làm cho chuỗi polypeptide có rất nhiều hình thể. Tuy nhiên trong những điều kiện bình thường, đặc biệt là pH và nhiệt đô, thì chuỗi protein có một hình thể đặc trưng gọi là hình thể tự nhiên. Về phương diện nhiệt động học, hình thể đó tương ứng với một hệ thống bền, có tổ chức và năng lượng tự do là cực tiểu. Đương nhiên để có được một hình thể như thế là tùy thuộc vào độ có cực, độ kỵ nước và độ cồng kềnh không gian của các mạch bên R. Trong các protein, người ta đã phát hiện thấy các cấu trúc bậc hai chủ yếu như sau: Cấu trúc xoắn ốc: xoắn α, xoắn απ, xoắn γ và xoắn 310. Cấu trúc nếp gấp β: cấu trúc tờ giấy xếp, cấu trúc mặt cong β. Cấu trúc xoắn α: Cấu trúc xoắn alpha. A: mô hình giản lược, B: mô hình phân tử, C: nhìn từ đỉnh, D: mô hình không gian. Cấu trúc xoắn α là cấu trúc có trật tự, rất bền vững, tương tự lò xo. Mỗi vòng xoắn ốc có 3,6 gốc acid amin (18 gốc thì tạo được 5 vòng). Các nguyên tử Cα nằm trên đường sinh của hình trụ. Các mạch bên R hướng ra phía ngoài. Đường kính biểu kiến của xoắn ốc (không kể đến các mạch bên R) vào khoảng 0,6 nm. Khoảng cách giữa các vòng (hay là một bước) là 0,5nm. Góc xoắn là 26o. có thể có xoắn α phải và xoắn α trái (ngược chiều kim đồng hồ). Với các acid amin thì tạo xoắn trái không thuận lợi. Xoắn ốc α được giữ chặt bởi một số lien kết hydro tối đa. Các liên kết hydro gần như song song với trục độ xoắn ốc và nối nhóm –NH- của liên kết peptide này với nhóm –CO- của liên kết peptide thứ ba kề đó. Cứ mỗi nhóm-CONH- tạo được hai liên kết hydro với hai nhóm –CONH- khác. Vì mỗi liên kết peptide đều tham gia vào việc tạo liên kết hydro và vì các diphol (lương cực mang điện) được hình thành và cũng được hướng theo chiều như thế nên cấu trúc xoắn α có độ bền rất lớn. Hơn nữa cấu trúc này lại có mật độ dày đặc (thực tế hấu như không có khoảng trống bên trong xoắn) nên sẽ làm giảm tương tác với các phân tử khác (chẳng hạn không có liên kết hydro với các phân tử nước). Xoắn α rất phổ biến trong mọi protein. Có protein tỷ lệ xoắn đến 75% (như trong hemoglobin và myoglobin) nhưng cũng có protein tỷ lệ xoắn rất thấp (như trong kimotripsin). Các acid amin như Ala, Leu, Phe, Tyr, Cys, Met, His, Glu, Val có khả năng tạo ra xoắn α bền trong khi đó các acid amin như Ser, Lys, Arg, Thr, Gly cũng tạo được xoắn α nhưng không bền. Nếu có prolin xen giữa các bước sẽ phá vỡ độ đồng đều của xoắn làm cho nó có hình thể khác đi. Ví dụ: trong casein, các gốc prolin phân bố rất đồng đều làm cho phân tử casein có cấu trúc hình thể cuộn thống kê. Vì vậy nếu biết được cấu trúc bậc một của một protein thì cóp thể dự đoán được tỷ lệ xoắn α cũng như vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein đó. Thỉnh thoảng trong một số vùng của protein hình cầu còn có cấu trúc xoắn 310, là một dạng xoắn α với ba gốc acid amin một vòng. Cấu trúc xoắn απ và xoắn γ thì có 4,4 và 5,2 gốc acid amin trong một vòng, thường ít gặp hơn. Cấu trúc gấp nếp β Ví vụ một của cấu trúc nếp gấp beta (các mũi tên chỉ hướng chuỗi axit amin) Cấu trúc gấp nếp β là một cấu trúc hình chữ chi. Xoắn α có thể chuyển thành cấu truc gấp nếp β khi không còn các liên kết hydro (chẳng hạn là do nhiệt). Các mạch đã duỗi ra sẽ liên kết với nhau bằng liên kết giữa các phân tử để tạo ra cấu trúc tờ giấy xếp. Các mạch polypeptide có thể song song (A và B trong hình 3.3) hoặc đối song song ( B và C trong hình 3.3). Các gốc bên R của các acid amin có thể ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng của tờ giấy do đó độ tích điện hoặc độ cồng kềnh không gian của chúng ít có ảnh hưởng đến sự tồn tại của cấu trúc này. Tuy nhiên một số acid amin Asp, Glu, His, Lys, Pro, Ser không thể tham gia vào cấu trúc này. Có điều là tất cả liên kết peptide đều tham gia vào sự hình thành cấu trúc này. Hình 3.3. Cấu trúc không gian của ba chuỗi po;ypeptide có cấu trúc tờ giấy xếp (cấu trúc ß): P-hai chuỗi A và B song song; AP- hai chuỗi A và B đối song song. Cấu trúc mặt cong β là cấu trúc rất thường găp (3.4). Các chuỗi polypeptide có thể tự gấp lại thành một cấu hình có góc và được ổn định nhờ một liên kết hydro. Có thể coi cấu trúc mặt cong β như là điểm xuất phát của xoắn α với bước bằng không. Hình 3.4. Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß: các hình bình hành chỉ vị trí của mối liên kết peptide; đường chấm chấm chỉ cầu nối hydro. Trong một số protein còn có cấu trúc tương tự xoắn ốc gọi là polyprolin I (xoằn trái với 3,3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể cis) và polyprolin I (xoắn trái 3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể tras, khoảng cách của hai gốc tính từ hình chiếu của chúng trên các trục là 0,31nm). Hai cấu trúc này cò thể chuyển đổi cho nhau và thường thì II trong môi trường nước bền hơn. Cấu trúc tương tự xoắn ốc này thường gặp trong collagen, là protein rất giàu trong da, gân, xương và sừng. Cấu trúc hình thể cuộn thống kê hay xoắn ngẫu nhiên là một cấu trúc không xác định, không có cả mặt phẳng lẫn trục đối xứng. cấu trúc kiểu này sẽ hình thành khi những nhóm bên R của các gốc acid amin có mang điện tích hoặc có án ngữ không gian khiến cho chúng không thể tạo ra được cấu trúc xoắn. Khi đó mặt polypeptide sẽ có cấu trúc trong đó khoảng cách giữa các nhóm mang điện tích cùng dấu sẽ là cực đại do đó năng lượng tự do của sự đẩy tĩnh điện là cực tiểu. Chuỗi polyisoluecine cũng tạo ra được cấu trúc này là do án ngữ không gian của mạch bên. II.3. Cấu trúc bậc ba Chuỗi peptid với các vùng có cấu trúc bậc hai xác định (xoắn α, tờ giấy xếp, mặt cong β ) và kém xác định (xoắn ngẫu nhiên) sắp xếp lại thành cấu trúc ba chiều sẽ tạo 1 dạng cấu trúc gọi là cấu trúc bâc 3. Hình 3.5. Cấu trúc bậc ba của mioglobin Phần các protein hình cầu có cấu trúc bậc 3 đã biết, đều hoà tan trong nước. Ở những protein này các gốc acid amin kỵ nước quay vào phía trong, còn các gốc acid amin ưa nước thỉ được phân bố chủ yếu ở bề mặt một cách khá đều đặn Trường hợp, một protein không hoà tan trong nước, hoà tan trong dung môi hữu cơ thì các acid amin kỵ nước(ví dụ:các lipoprotein) lại phân bố trên bề mặt của phân tử. Nếu như ở cấu trúc bậc 2 việc làm bền cấu trúc chủ yếu là do liên kết hydro, thì ở cấu trúc bậc 3 sự ổn định của phân tử chủ yếu là do các tương tác kỵ nước, thứ đến là các liên kết hydro. Ở vùng có liên kết hydro thì có thể tương tác được với các phân tử khác như nước. II.4. Cấu trúc bậc bốn Các “phần dưới đơn vị” có cấu trúc bậc ba liên hợp lại với nhau bằng liên kết phi đồng hoá trị(liên kết hydro, tương tác tĩnh điện,tương tác kỵ nước,dipol- dipol) tạo ra cấu trúc gọi là cấu trúc bậc bốn. Các phần tử dưới đơn vị này có thể là giống nhau hoặc không giống nhau và sự sắp xếp của chúng không bắt buộc phải đối xứng. Hình 3.6. Cấu trúc bậc bốn của hemoglobin Ví dụ: phân tử hemoglobin (Hb) do bốn “phần tử đơn vị” gồm hai chuỗi α và hai chuỗi β (α2 β2). Mỗi chuỗi đều tiếp xúc với hai chuỗi β, giữa các chuỗi cùng một loại một số ít tương tác. Dưới tác dụng của ure, Hb có thể bị phân ly thuận nghịch như sau: α2 β2 D 2α + 2β Mỗi chuỗi có một nhóm hem, là trung tâm để kết hợp oxy. Một phân tử Hb có thể kết hợp với bốn phân tử oxy: Hb + 4O2 D Hb(O)4 Khi kết hợp với cấu trúc bậc bốn của Hb bị thay đổi, thể tích phân tử giảm, các phần dưới đơn vị dịch gần nhau hơn. Khi tách oxy, thể tích phân tử tăng trở lại. III.PHÂN NHÓM PROTEIN. Do cấu trúc phức tạp, sự đa dạng về cấu trúc và chức năng của protein nên việc phân loai chúng thường gặp nhiều khó khăn. Để thuận lợi, người ta thường dựa vào hình dạng, tính tan họăc chức năng, thành phần hóa học để phân nhóm protein, dựa vào thành phần hóa học của các protein hình cầu đựoc chia làm hai nhóm lớn. - protein đơn giản. - protein phức tạp: phân tử của nó bao gồm phần protein và phần không phải protein gọi là “nhóm ngoại” tùy theo bản chất hóa học của nhóm ngoại có thể phân thành các nhóm nhỏ như:metaloprotein, phosphoprotein, lipoprotein, nucleprotein, glicoprotein, cromoprotein. Theo cách phân chia trên, khó vạch ra một ranh giới rõ rệt giữa các protein hấp phụ kịm loại, sacarit (hoặc chỉ chứa một lựơng rất nhỏ các chất này trong phân tử), với các protein phức tạp có chứa các chất trên là bộ phận cấu tạo nên phân tử. Do đó một số protein thuộc nhóm protein đơn giản giới thiệu dưới đây cũng có chứa sacarit. III.1. Protein đơn giản. Dựa theotính tan, ta có thể phân thành những nhóm nhỏ như sau. a) Albumin: tan trong nước, bị kết tủa ở nồng độ muối (NH4)2SO4 khá cao (70%- 100% độ bão hòa). Các protein thuộc nhóm này phổ biến ở tế bào động vật và thực vật. Tinh thể albumin lòng trắng trứng, albumin huyết thanh được xử dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực. Khối lượng phân tử của protein nhóm này rất khác nhau, từ 12000 – 60000 dalton, hoặc có thể đến 170000 dalton. b) Globulin: không tan họăc tan rất ít trong nước, tan trong dung dịch loãng của muối trung hòa ( NaCl, KCl, NaSO4, K2SO4). Các protein nhóm này thường bị kết tủa ở nồng độ (NH4)2SO4 bán bảo hòa. Globulin có trong huyết thanh máu, lòng trắng trứng, …Ở thực vật, globulin có trong lá và đặc biệt là trong hạt các cây họ đậu. Globulin là protein dự trữ chủ yếu của các cây họ đậu, chiếm khoảng 60 – 80% protein tổng số của các hạt này. Ở nhiều hạt hòa hảo, globulin chỉ chiếm khoảng từ 2 – 13% protein tổng số hạt và tập trung chủ yếu ở tầng alorong của hạt. Các protein thuộc nhóm này cũng có khối lượng phân tử rất khác nhau, và thường chứa sacarit. c) Prolamin: không tan trong nước hoặc dung dịch muối khoáng, tan etanol hoặc izpropanol 70 – 80%. Promalin hầu như chỉ có trong phần nội nhủ chứa tinh bột của các hạt hòa hảo. Ví dụ, gliadin của hạt lúa mì, hordein của đại mạch, zien của ngô … Ở một số hạt hòa hảo, hàm lượng protein tan trong cồn có thể chiếm đến 30 – 60% protein tổng số hạt. Hàm lượng promalin có trong lúa mì ít hơn nhiều, vào khỏang 5%. Prolamin có khối lượng phân tử rất khác nhau. Ví dụ từ chế phẩm gliadin của hạt lúa mì có thể tách được bốn protein kí hiệu là F1, F2, F3, F4, có Mr tương ứng 15000, 44000, 27000 và 10000 dalton, các protein này còn khác nhau thành phần axitamin. Loại có Mr lớn (F1) có nhiều pro và glu ( cả hai loại axitamin này chiếm 60% số gốc axitamin trong phân tử. Protein F4 có thành phần axitamin gần với albumin globulin. Phần lớn các protein gliadin có cấu trúc bậc bốn. Ví dụ, protein F1 của hạt lúa mì có ba phần dưới đơn vị, 40000, 50000 và 53000 dalton. d) Glutelin: chỉ tan trong dung dịch kiềm họăc axit loãng. Glutelin có tong nội nhũ của hạt hòa hảo và một số hạt của các cây khác. Ví dụ, glutekin của lúa mì, orizerin của lúa. Hàm lượng orizerin trong hạt lúa chiếm 80% protein tổng số hạt.Ở các hạt hòa hảo khác glutelin chỉ chiếm từ 5 – 40% protein tổng số của hạt. Các prtein thuộc nhóm này có Mr rất cao, và rất khác nhau, đa số có Mr từ 50000 đến vài triệu dalton. Glutelin được nghiên cứu kĩ nhất là glutelin của là glutelin của lúa mì. Sau khi khử các cầu disulfua trong phân tử của nó, dùng phương pháp điện ly tách được 15 loại phần dưới đơn vị có Mr 11600 đến 133000 dalton. Gltelin có cấu trúc bậc bốn phức tạp. Promalin và glutelin là các protein dự trữ điển hình của hạt hòa hảo, chúng kết hợp với các thành phần khác trong nội nhũ của hạt tạo thành hợp phức có khối lượng phân tử rất lớn, gọi là gluten. Gluten có cấu trúc không gian cực kì phức tạp Trong hạt hòa hảo còn có một số protein không tan trong bốn dung dịch kể trên. f). Histon: protein kiềm có chứa nhiều axitamin kiềm như Lys, Arg, dễ tan trong nước, không tan trong dung dịch amoniac loãng. Người ta dã tách được từ nhiễm sắc thể của tế bào ơcariot năm dạng histon H1, H2A, H2B, H3, H4. sự khác nhau giữa các dạng đựơc tóm tắt trong bảng dưới. Một số tính chất của năm dạng histon. Histon Tỉlệ Lys/Arg Số gốc amin Mrdalton H1 H2A H2B H3 H4 20 1,25 2,5 0,72 0,79 215 129 125 135 102 21000 14500 13800 15300 11300 Cấu trúc bậc một của H3 và H4 có tính bảo thủ rất lớn, hầu như không thay đổi trong hàng triệu năm kể từ khi có sự phân hướng động vật và thực vật trong quá trình tiến hóa. III.2. PROTEIN PHỨC TẠP. a).Nucleoprotein Nhóm ngoại là axit nucleic, apoprotein là polyp